武汉大学付碧石团队的研究揭示了ATP2A2在STING1介导的干扰素反应和自噬反应中的调节作用。该研究首次报道ATP2A2与STING1直接相互作用,通过调控其聚合和转运来抑制DNA病毒感染。此外,研究发现SEC62是STING1介导的选择性自噬中的重要受体蛋白,其作用依赖于ATP2A2。敲低SEC62可抑制STING1介导的自噬体形成,但这种效应在ATP2A2敲除细胞中消失。这些发现为理解STING1诱导的选择性自噬机制提供了新的见解,并有助于解释先天免疫反应和自噬之间的联系。CGAS-STING1通路对于检测DNA病毒至关重要,但过度激活会导致自身炎症性疾病,而自噬通路可以负向调节STING1。