《Nature Communications》：研究发现MalY与MalT的一个寡聚化界面相互作用形成2:2的配合物

2023-08-17 iNature 等1家媒体报道 科研进展

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2023年8月15日，德国科隆大学/马克斯普朗克植物育种研究所/清华大学/西湖大学柴继杰团队在Nature Communications在线发表题为“Structural basis for negative regulation of the Escherichia coli maltose system”的研究论文，该研究发现MalY与MalT的一个寡聚化界面相互作用形成2:2的配合物。MalY通过阻断其寡聚化和加强ADP介导的MalT自抑制来抑制MalT活性。MalT核苷酸结合域（NBD）的N端环区在介导MalT自身抑制和激活中具有双重作用。结构比较表明，配体结合诱导的寡聚化是稳定C端结构域和赋予DNA结合活性所必需的。总之，该研究揭示了原核STAND被抑制蛋白抑制的机制，并为STAND转录激活因子的信号传导提供了见解。